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Disciplina de Bioquímica ( DB-105 )

Aula Teórica

12/04/2002




Tópico 7 - Enzimologia

I - Enzimas: a) Conceito

b) Poder Catalítico;

c) Especificidade;

d) Classificação;

e) Catalisadores Biológicos

II - Cinética Enzimática: a) Concentração da Enzima

b) Concentração do Substrato

c) Km

d) pH


e) Temperatura

f) Quantificação

g) Especificidade

III - Inibição Enzimática: a) Reversível

- Competitiva

- Não Competitiva

- Incompetitiva

b) Irreversível

c) Aplicação



IV - Regulação da Atividade Enzimática: a) Zimogênio

b) Modificação Covalente

c) Inibição pelo Produto Final

d) Interação Alostérica

e) Subunidade Modificadora

V - Composição: a) Haloenzima

b) Apoenzima: cofatores e coenzimas ( grupamento prostético )



VI - Poder Catalítico: A reação é acelerada da ordem de milhões de vezes.

VII - Especificidade: a) Absoluta

b) Alta, média e baixa



VIII - Classificação: a) Oxidoredutases

b) Transferases

c) Hidrolases

d) Liases

e) Isomerases

f) Ligases



XIX - Como as enzimas trabalham ? a) Sítio ativo: catalítico e de posicionamento

b) Diminuição da energia de ativação/ Equilíbrio da reação

c) Energia de Ligação

X

 - Cinética Enzimática:

c) Km

d) pH “ótimo”

e) temperatura “ótima”

f) Estereoespecificidade

XI - Inibição Enzimática: a) Competitiva

b) Não-Competitiva

c) Incompetitiva

d) Irreversível



e) Aplicação

XII - Regulação da Atividade Enzimática

XIII - Enzimas Regulatórias ( “ Marca-Passo ” )

XIV - Mecanismo de Ação da Quimiotripsina: “ Ballet Químico ”

  1. Entrada do substrato no sítio ativo

  2. Encaixe do radical aromático no sítio de posicionamento e de ligação peptídica no sítio catalítico

  3. Ataque nucleofílico do radical R da Ser195 da carbonila com cooperação dos grupos R dos a.a. His57 e Asp102

  4. Rearranjo eletrônico com quebra da ligação peptídica

  5. Saída de parte do substrato do sítio ativo permanecendo a outra parte ligada covalentemente à Ser195

  6. Ataque nucleofílico da água na carbonila

  7. Rearranjo eletrônico com hidrólise da ligação entre enzima-substrato

  8. Saída da outra parte do substrato do sítio ativo da enzima

  9. Regeneração da enzima e transformação do substrato em P.




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